Der starre Kern und die flexible Oberfläche von Amyloidfibrillen – <i>Magic‐Angle‐Spinning</i> NMR Spektroskopie von aromatischen Resten
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Aromatische Seitenketten sind wichtige Indikatoren für die Plastizität von Proteinen und bilden oft entscheidende Kontakte bei Protein-Protein-Wechselwirkungen. Wir untersuchten aromatische Reste in den beiden strukturell homologen cross-β Amyloidfibrillen HET-s HELLF mit Hilfe eines spezifischen Ansatzes zur Isotopenmarkierung Festkörper NMR Drehung am magischen Winkel. Das dynamische Verhalten der aromatischen Phe Tyr deutet darauf hin, dass hydrophobe Amyloidkern starr ist keine Anzeichen “atmenden Bewegungen” auf einer Zeitskala Hunderten Millisekunden zeigt. Reste, exponiert an Fibrillenoberfläche sitzen, haben zwar eine starre Ringachse, weisen aber Ringflips verschiedenen Zeitskalen Nanosekunden bis Mikrosekunden auf. Unser Ansatz bietet einen direkten Einblick Bewegungen des hydrophoben Kerns ermöglicht bessere Bewertung Konformationsheterogenität, aus einem NMR-Strukturensemble solchen Cross-β-Amyloidstruktur hervorgeht.
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ژورنال
عنوان ژورنال: Angewandte Chemie
سال: 2023
ISSN: ['1521-3773', '1433-7851', '0570-0833']
DOI: https://doi.org/10.1002/ange.202219314